Fleisch

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Fleisch ist anatomisch gesehen Muskelgewebe. Ist sie quergestreift, ist sie bewusst steuerbar. Längsgestreifte ist nicht steuerbar (z.B. Herzmuskel) Die Muskelfasern bestehen aus vielkernigen mehrere Zentimeter langen Zellen.

Muskelfasern sind von lamellenförmigen Membranen, dem sog. Sarkolemma, umgeben. Bis zu 100 Filamentkörper bilden dabei die Myofibrillen. Diese sind von fibrillärem Cytoplasma (Sarkoplasma) umgeben und enthalten Zellkerne und Mitochondrien. Jede Myofibrille ist wiederum von sarkoplasmatischem Retikulum umgeben, das mit dem Sarkolemma in Verbindung steht. Es dient der Übertragung von Nervenimpulsen.

Das Bindegewebe (Endomysium) umgibt die Muskelfasern. Das Perimysium bündelt sie zu 1 - 2 mm dicken Fasern zusammen. Zwischen den Fasern kann es zu Einlagerung von Fettgewebe kommen.

So, und Gruppen dieser Faserbündel werden dann Muskel genannt. Alles zu kompliziert. Es kommt bald ein Bild das mehr als 1000 Worte sagt. Die Muskel sind noch von der kollagenen Muskelscheide umschlossen. Diese wird auch Epimysium genannt. Das Bindegewebe ist stets extrazellulär mit Sehnen und diese wiederum mit den Knochen verbunden.

Sarkoplasma-Proteine[Bearbeiten]

Diese Proteingruppe macht ca. 30 - 35% der Gesamtskelettmuskulatur aus. Es handelt sich um eine bunt gemischte Gruppe, die aus Enzymen der Glycolyse und vielen Proteinen des Kohlenhydrat- und Proteinstoffwechsels. Die rote bis braune Färbung des Fleisches wird hauptsächlich von Myoglobin verursacht. Dies weißt eine Hämgruppe, die sog. prosthetische Gruppe, auf. Das zentrale Eisenatom ist über 6 Atome gebunden. 4 mal über die Stickstoffe des Häm-Ringes, eine Bindung beansprucht der Histidinrest an den das Molekül gebunden ist. Die sechste Koordinationsposition kann unterschiedlich belegt sein. Als Liganden kommen Sauerstoff, Stickoxid oder Kohlenstoffmonooxid in Frage. Unterschiedliche Liganden sorgen für die unterschiedliche Färbung und Reaktivität des Myoglobins. Sauerstoff kann aber nur koordinieren wenn das zentrale Eisen zweiwertig ist. Ist das zentrale Eisen dreiwertig, spricht man von Metmyoglobin.

Fleisch leuchtet deshalb in frischem Zustand so schön rot, weil Sauerstoff aus der Atomosphäre an das Eisen des Myoglobins koordiniert und so Oxymyoglobin bildet. Lässt man Fleisch bei Raumtemperatur und im Licht liegen kommt es zur Metmyglobinbildung und das Fleisch wird braun (1 - 3 Tage, anhängig von Temperatur und Fleischart).

Wird das Fleisch erhitzt oder angesäuert (vgl. Sauerbraten) begünstigt dies auch eine Oxidation und es wird braun. Der Einsatz von CO ist in Europa nicht gestattet. Lebensmittelkontrolleure finden es aber trotzdem manchmal, es macht halt doch einfach eine zu schöne Fleischfarbe ^^

Bei Fleisch, das gepökelt wurde, kommt es zur sog. Umrötung. Die 6. Position des Eisens ist dann mit Stickoxid besetzt, was auch zu einer sehr schönen roten Farbe führt (z.B. Salami).

Um die Farbe des Fleisches lange zu erhalten muss Fleisch kühl und unter Luftabschluss gelagert werden.

Myofibrilliäre Proteine[Bearbeiten]

Diese Gruppe stellt mehr als 50% der im Muskel befindichen Proteine dar. Und sie sind auch im Wesentlichen für die Qualität des Fleisches verantwortlich. Sie beeinflussen die Wasserbindekapazität, die Emulsionseigenschaften und ein bißchen auch die Zartheit des Fleisches. Außerdem sind sie ernährungsphysiologisch wichtig, da sie viele essentielle Aminosäuren beinhalten.

Die zwei wichtigsten sind Aktin und Myosin. Myosin besteht aus einer langen -Helix und einem globulärem Anteil am N-terminalen Ende. Im globulären Teil ist die Actin-Bindestelle und ATPase-Aktivität lokalisiert. Viele dieser Moleküle sind zusammengedröselt. Von weitem sieht das dann aus wie ein Golfbag mit mehreren Golfschlägern drin... Diese Köpfe zeigen zum Z-Streifen hin.

Aktin besteht aus einer relativ einfachen Polypeptidkette. Vgl. Abbildung unten rechts! Die dünnen Filamente bestehen hauptsächlich aus Aktin und sind an den Z-Streifen gebunden, die dicken hauptsächlich aus Myosin. In einem Säugetiermuskel ist jedes dicke Filament von 6 dünnen umgeben und jedes dünne von 3 dicken.

Durch die Spaltung von ATP kommt es dann zu einer Anlagerung des Myosins an das Aktin. Durch die Anlagerung wird das ADP+P freigesetzt und das Myosin macht eine Konformationsänderung durch. Dadurch kommt es zu einer gegenseitigen Verschiebung von dünnen und dicken Filamenten. Am Ende bindet wieder ein ATP-Molekül am Myosinköpfchen und es geht wieder in seine Ausgangsposition zurück.

Irgendwie muss dieser Vorgang ja gesteuert werden: Die Proteine Tropomyosin und Troponin regulieren die Muskelkontraktion. Das Tropomyosin kann die Bindestelle am Aktin blockieren. Troponin ist ein calciumbindendes Protein. Wird also durch einen Nervenimpuls Calcium freigesetzt, wird es vom Troponin gebunden und es kommt mal wieder zu einer Konformationsänderung des Tropomyosin-Troponin-Komplexes und die Bindestelle am Aktin wird freigelegt.


Stromaproteine[Bearbeiten]

Die zwei wichtigsten sind das Kollagen und das Elastin. Es handelt sich um Bindegewebsproteine. Sie mach mehr als 50% der Stromaproteine aus. Kollagen ist ein Faserprotein mit helikaler Struktur. Das Kollagen hat eine sehr charakteristische Aminosäure-Sequenz [Glu-X-Y]n (X ist idR. Prolin oder 4-Hydroxyprolin und Y ist meistens Alanin oder 4-Hydroxyprolin).

Vorgänge beim Schlachten[Bearbeiten]

Durch den Tod wird unmittelbar die aerobe ATP-Bilung beendet. Auch die Blutzirkulation setzt aus. Die anaerobe Glycolyse läuft noch weiter. Sie liefert eigentlich Pyruvat, doch durch den Tod des Organismus kommt es zu einer Laktatanreicherung und dadurch zu einer Absenkung des pH-Wertes. Durch einen ATP-Mangel können sich die Myosinköpfchen nicht mehr vom Aktin lösen. Der Muskel wird hart und die Totenstarre (Rigor mortis) setzt ein. Nach einiger Zeit werden die Muskel durch die einsetzende Proteolyse wieder weich. Wie lange die Totenstarre anhält ist Tieranhängig. Fische haben beispielsweise eine besonders kurze Totenstarre. Die Behandlung kurz nachdem Schlachten hat große Einflüsse auf die Qualität des Fleisches.

  • Wird Rindfleisch beispielsweise zu schnell zu stark gekühlt, ist die gebildete Laktatmenge, und somit die Säuerung zu gering. Das Fleisch verdirbt schneller.
  • Ist im Gegenteil gar keine Kühlung vorhanden saust der pH-Wert so schnell nach unten, dass viel Wasser austritt und das Fleisch fasrig wird.
  • Eine Kühlung auf 12 - 18°C bis zum Eintritt der Totenstarre ist häufig genau richtig.

Da es zur Einlagerung kommt, sollte das Fleisch erst nachdem Eintritt in die Totenstarre eingefroren werden.

Auch die Reifung des Fleisches ist temperaturabhängig. Man kann von 2 Wochen bei 0°C oder von 4 Tagen bei 16°C bei einem Rind ausgehen. Hier werden nur die myofribrilliären Proteine angegriffen.

Fleischqualität[Bearbeiten]

Die Qualität des Fleisches ist nicht nur von der Herkunft, Rasse und von den Schlachtbedingungen abhängig. Je dicker die Muskelfasern, desto zäher ist das Fleisch. Daher sind die trainierten Beinpartien auch nicht so weich, wie das Filet, das aus dem Rücken kommt. Auch ein hoher Bindegewebsanteil wirkt sich negativ aus. Das Fleisch wird zäh. Auch das Alter wirkt sich auf die Konsistenz aus. Jungtierfleisch ist im allgemeinen zarter, da Jungtiere aber meist wenig Fett angesetzt haben, fehlt hier das "interne Bratfett" und das Fleisch ist etwas trockener. Der Stress vor dem Schlachten lässt das Tier angespannt werden, es wird zwar viel Laktat gebildet, das für die Reifung gut ist. Da das Tier aber noch lebt, wird es meist über das Blut abtransportiert. Ist das Tier dann tot sind die Reserven leer und es säuert/reift nicht mehr so gut.

PSE-Fleisch[Bearbeiten]

PSE steht für pale, soft exudativ, also blass, weich und entwässert. Entsteht in Schweinefleisch durch schnellen ATP- und pH-Abfall. Ausgelöst wird dieser Fehler häufig durch Stress des Tieres vor dem Schlachten.

DFD-Fleisch[Bearbeiten]

Dies ist eine andere Variante eines Fehlers durch Stress vor dem Schlachten. DFD steht für dark, firm, dry also dunkel, hart und trocken. Entsteht durch einen hohen pH-Wert und wenig Milchsäure

Was passiert beim Erhitzen?[Bearbeiten]

Durch hohe Temperaturen denaturieren und koagulieren vor allem die myofibbrillären Proteine. Es tritt Wasser aus und Schwefelwasserstoff wird abgespalten. Die Schwefelhaltigen Verbindungen und Produkte der Maillard-Reaktion bestimmen das Aroma und das Aussehen des Fleisches. Oberhalb von 70°C denaturiert auch Myoglobin und Abspaltung von Ferrihämochrom. Es bräunt... Das Kollagen schrumpft beim Erhitzen

Der Sonderfall: Fischfleisch[Bearbeiten]

Auch wenn die Myofibrillen in Fischfleisch die gleichen sind wie in säugetierfleisch, gibt es doch bedeutende Unterschiede:

  • Die Muskelfasern sind wesentlich kürzer und in Lamellen angeordnet.
  • Der Bindegewebsgehalt ist relativ gering
  • Die Gelierungstemperatur der Muskeln ist um 10°C geringer
  • Der pH-Wert sinkt nicht unter 6,0 und trotzdem ist der Fisch dadurch mikrobiologisch stabiler
  • Kürzere Totenstarre (5-30 Min bei 0°C)

Das Fischfleisch ist deshalb weiß, weil in Fischen vor allem sogenannte "schnelle Muskelfasern" vorherrschen. Sie sind gut für schnelle, kraftvolle Kontraktionen geeignet. Sie brauchen danach aber eine relativ lange Erholungsphase... Hier erfolgt die Engergiegewinnung aerob. Da wenig Myoglobin vorhanden ist sind diese Muskeln weiß. Fische bestehen zu 75 - 90% aus diesen schnellen Fasern. Die langsamen Muskelfasern die für kontinuierliche langsame Bewegungen benutzt werden, enthalten viel Myoglobin und sie erscheinen daher rot.

Man darf sich aber nicht durch die rosa Lachse verwirren lassen! Bei denen kommt der Rotstich von der Ernährung.